磷酸化修飾蛋白質組學：在有機體內，磷酸化是蛋白翻譯后修飾中比較普遍的共價修飾形式，同時也是原核生物和真核生物中比較重要的調控修飾形式。磷酸化對蛋白質功能的正常發(fā)揮起著重要的調節(jié)作用，該過程是由蛋白質激酶（Kinase）催化的把ATP或GTP的γ位磷酸基轉移到底物蛋白質的氨基酸殘基，如絲氨酸（Serine，Ser，S）、蘇氨酸（Threonine，Thr，T）和酪氨酸（Tyrosine，Tyr，Y）等上的過程，而其逆向過程則是由蛋白質磷酸酶去除相應的磷酸基團。正是這兩種酶的相反作用及其中所涉及到的能量消耗與生成使磷酸化成為體內很多生理活動調控的首先選擇方式。在技術上，研究翻譯后修飾蛋白的主要挑戰(zhàn)是開發(fā)特異性的檢測和純化方法。上海蛋白質氧化修飾組學類型

定量N-糖基化蛋白質翻譯修飾組學：蛋白質的N-糖基化位點修飾是重要的蛋白質翻譯后修飾之一，主要在復雜的多細胞或組織形成過程中起關鍵作用。蛋白質的N-糖基化修飾位點具有保守的氨基酸序列NX（S/T）（其中X為除脯氨酸以外的其它氨基酸）凝集素親和法是目前糖蛋白質組學中應用普遍的分離富集方法。凝集素（lectin）是一類糖結合蛋白質，能專一識別某一特殊結構的單糖或聚糖中特定的糖基序列而與之結合，它們與糖鏈可逆非共價結合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕獲之后，通常用特定的單糖通過競爭結合凝集素將糖蛋白或糖肽洗脫下來。貴陽氧化修飾蛋白質組學服務蛋白翻譯后修飾方式的鑒定過程中，蛋白會首先被酶切成肽段，然后進入質譜進行分析。

磷酸化修飾蛋白組學應用：蛋白質組（Proteome）泛指一個生命體內所有蛋白質，蛋白質組學（Proteomics）是以蛋白質組為研究對象，研究細胞、組織或生物體蛋白質組成及其變化規(guī)律的科學，是對蛋白質進行定性、定量及功能的分析。定性分析包括鑒定蛋白質的序列、PTM及蛋白之間的相互作用，對比來看，磷酸化蛋白質組（Phosphoproteome）就是蛋白質組中全部的磷酸化蛋白質，而磷酸化蛋白質組學（Phosphoproteomics，下文簡稱PP）就是針對磷酸化蛋白質的全方面的分析，包括對磷酸化的鑒定、定位和定量。本來屬于蛋白質組學的一個分支，但隨著研究的深入，人們在各個領域關于PP都有重大發(fā)現(xiàn)，基于PP的研究也越來越多。

蛋白質翻譯后修飾加入的官能團反應有：1、乙?；ǔＳ诘鞍踪|的N末端加入乙酰。2、烷基化——加入如甲基或乙基等烷基。3、甲基化——烷基化中常見的一種，在賴氨酸、精氨酸等的側鏈氨基上加入甲基。4、生物素化——用生物素附加物令保存的賴氨酸?；?、谷氨酸化——在谷氨酸與導管素及其他蛋白質之間建立共價鍵。6、甘氨酸化——在一個至超過40種甘氨酸與導管素的C末端建立共價鍵。7、糖化——將糖基加入天冬酰胺、羥離氨酸、絲氨酸或蘇氨酸，形成糖蛋白。8、異戊二烯化——加入如法呢醇及四異戊二烯等異戊二烯。9、硫辛酸化——附著硫辛酸的功能性。蛋白質翻譯后修飾組學在細胞生物學以及疾病診斷和預防研究中至關重要。

蛋白質翻譯后修飾在蛋白質中磷酸化位點分析時應該注意些什么問題？覆蓋率：覆蓋率越高，檢測和鑒定含有修飾基團的肽幾率就越大。修飾位點的占有率：被修飾的蛋白質的百分比低，則檢測到修飾肽的機會會隨之減少。如果百分比較高（> 30％），則有助于識別修飾位點。棕櫚酰化蛋白修飾質譜鑒定方法：S-棕櫚?；闹饕δ苁谴龠M蛋白質與細胞膜的結合。蛋白質可以由一個棕櫚?；M成，也可以與更多棕櫚基或與其他脂質，如豆蔻酰基。由于對S-棕櫚?；鞍追治鋈匀痪哂刑魬?zhàn)性，由于S-棕櫚?；揎椀鞍讈喫揭约笆杷院蜐撛诓环€(wěn)定的硫代質鏈的S-脂酰化肽。研究蛋白質磷酸化對闡明蛋白質功能具有重要意義。廣東蛋白質泛素化修飾組學分析價格

蛋白質翻譯后修飾組學對于蛋白質修飾位點的發(fā)現(xiàn)及研究對闡明蛋白質的功能具有重要作用。上海蛋白質氧化修飾組學類型

蛋白質翻譯后修飾：蛋白質翻譯后修飾 (Protein translational modifications，PTMs) 通過功能基團或蛋白質的共價添加、調節(jié)亞基的蛋白水解切割或整個蛋白質的降解來增加蛋白質組的功能多樣性。這些修飾包括磷酸化、糖基化、泛素化、亞硝基化、甲基化、乙?；?、脂質化和蛋白水解，幾乎影響正常細胞生物學和發(fā)病機制的所有方面。因此，識別和理解 PTM 在細胞生物學和疾病療理和預防的研究中至關重要。蛋白質翻譯后修飾 (PTMs) 進一步促進了從基因組水平到蛋白質組復雜性的增加。PTMs 是一種化學修飾，在功能蛋白質組中發(fā)揮關鍵作用，因為它們調節(jié)活性、定位以及與其他細胞分子（如蛋白質、核酸、脂質和輔助因子）的相互作用。上海蛋白質氧化修飾組學類型