糖基化修飾蛋白質組學：蛋白質的糖基化具有異質性。不同的糖鏈可以連接到同一位點上，不同位點可以連接到同一蛋白質上的不同糖鏈上。糖基化的異質性嚴重阻礙了糖蛋白的分離和分析。不同糖類型的相同蛋白質，在電泳上會出現(xiàn)分散的條帶，導致信號分散。此外，對低豐度蛋白質的識別性差導致糖蛋白在色譜圖中分離不佳，質譜中有一簇分子量不準確的分辨不清的峰。目前，蛋白糖基化研究的主要策略是利用現(xiàn)有的技術體系對糖基化蛋白的糖基化肽段進行分離和富集，消除糖基化的異質性及其對質譜的影響，標記糖基化位點。從而實現(xiàn)高通量糖蛋白和糖基化位點的識別。常用的糖蛋白分離和富集技術有：a. 凝集素親和技術；b. 肼化學富集；c. 親水性相互作用色譜法；d. β-消除/邁克爾加成反應?；谫|譜的糖蛋白鑒定和糖基化位點測定方法有：a. PNGase F酶法；b. Endo H酶法；c. 三氟甲烷磺酸(TFMS)法。在蛋白翻譯后修飾方式的鑒定過程中，蛋白會首先被酶切成肽段，然后進入質譜進行分析。貴陽丙二?；揎椀鞍踪|組學有哪些類型

蛋白質翻譯后修飾組學技術原理：首先將蛋白樣本酶解成肽段混合物，然后使用液相色譜對酶解后的肽段混合物進行組分分離以降低樣本復雜程度，然后通過高質量的修飾類抗體和生物材料對修飾肽段進行富集，之后上樣至液相色譜 - 串聯(lián)質譜中進行分析，通過相應的數(shù)據(jù)庫檢索匹配，一次可鑒定成百上千個修飾位點。蛋白質磷酸化位點分析樣品經(jīng)酶解后，用 TiO2 微球對磷酸化肽段進行富集，富集后的產(chǎn)物由質譜分析，并通過軟件完成數(shù)據(jù)檢索。琥珀?；揎椀鞍踪|組技術特點：采用主流抗體親和富集方法，特異性高，富集效率好。武漢蛋白質乙酰化修飾組學類型質譜可以分辨蛋白質修飾前和修飾后分子量上的變化。

蛋白質乙?；揎椊M學技術服務：乙?；揎検求w內(nèi)高度保守的可逆轉的蛋白修飾，對細胞核內(nèi)轉錄調控因子的刺激有著非常重要的作用。此外，還存在大量的非組蛋白乙酰化修飾參與了代謝通路及代謝酶活性的調節(jié)。乙?；揎椊M學技術服務采用肽段預分離降低高豐度組蛋白對蛋白乙?；b定的影響，再結合免疫共沉淀通過高效的抗體富集乙酰化的肽段，從而實現(xiàn)大規(guī)模乙?；蔫b定及定量。蛋白質泛素化修飾組學技術服務：泛素化修飾是一種重要的翻譯后修飾。泛素-蛋白酶體系統(tǒng)介導了真核生物體內(nèi)80%~85%的蛋白質降解。此外，泛素化修飾還可以直接影響蛋白質的活性和定位，調控包括細胞周期、細胞凋亡、轉錄調控、DNA 損傷修復以及免疫應答等在內(nèi)的多種細胞活動。

泛素化修飾蛋白質組學介紹： 蛋白質泛素化修飾（Ubiquitylation）是一種常見的蛋白質翻譯后修飾，是指一個或多個泛素分子（Ubiquitin，由76個氨基酸組成的多肽）在一系列特殊的酶作用下，將細胞內(nèi)的蛋白質分類，從中選出靶蛋白分子，并對靶蛋白進行特異性修飾的過程。泛素化修飾是一種重要的翻譯后修飾，泛素-蛋白酶體系統(tǒng)介導了真核生物80%~85%的蛋白質降解。除參與蛋白質降解之外，泛素化修飾還參與了細胞周期、增殖、細胞凋亡、分化、轉錄調控、基因表達、轉錄調節(jié)、信號傳遞、損傷修復、炎癥免疫等幾乎一切生命活動的調控。磷酸化修飾蛋白質組的研究主要集中于真核生物中普遍存在的絲氨酸、蘇氨酸和酪氨酸的磷酸化。

乙?；揎椀鞍捉M學應用方向：1、乙?；揎椗c細胞基因表達調控、表觀調控、細胞凋亡、細胞代謝、信號轉導、蛋白質穩(wěn)定性等生理過程研究。2、乙?；鸬拇x疾病、代謝紊亂發(fā)生等疾病機理研究。乙?；飳W意義：1、調節(jié)DNA-蛋白、蛋白-蛋白相互作用；2、與其他PTMs發(fā)生crosstalk；3、調節(jié)酶活性；4、調控蛋白亞細胞定位。生物領域各個研究方面，如：1、農(nóng)林領域：抗逆脅迫機制，生長發(fā)育機制，育種保護研究等；2、 畜牧業(yè)：肉類及乳品質研究，致病機理研究等。研究蛋白質磷酸化對闡明蛋白質功能具有重要意義。貴陽丙二?；揎椀鞍踪|組學有哪些類型

在早期的研究中，乙酰化修飾一直被認為是真核細胞所特有的一種翻譯后修飾。貴陽丙二?；揎椀鞍踪|組學有哪些類型

翻譯后修飾蛋白組分析：蛋白質翻譯后修飾是影響蛋白質功能并調節(jié)整個細胞過程的重要方式，幾乎在每個細胞過程中都是不可或缺的。分析和鑒定翻譯后修飾蛋白質對揭示蛋白質的功能和深入了解各種生理現(xiàn)象具有重要意義。大多數(shù)翻譯后修飾蛋白以低化學計量和豐度存在，這限制了在分析全細胞裂解液時對其的檢測。蛋白質是各種細胞功能比較重要的執(zhí)行者，其功能正常與否決定著生命活動能否有序、高效的進行，而其中翻譯后修飾起著至關重要的作用。翻譯后修飾改變了蛋白質中不同氨基酸殘基上的生物化學官能團，進而改變其化學性質或結構，使得蛋白質具有更為復雜的結構和更為完善的功能，實現(xiàn)更為精細的調節(jié)。蛋白質的翻譯后修飾過程極其復雜，已知的翻譯后修飾種類有20多種。但其中較為常見的主要是磷酸化、泛素化、SUMO化、酰(含乙酰)化、甲基化以及糖基化。貴陽丙二?；揎椀鞍踪|組學有哪些類型